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PUBLICADO EN 'JOURNAL OF THE AMERICAN SOCIETY OF NEPHROLOGY'

Descrita la cooperación in vivo de transportadores basolaterales en la reabsorción renal de aminoácidos

IDIBELL · 17 abril 2018 00:56

Un estudio del IDIBELL muestra que la ablación de LAT2/CD98hc y TAT 1 resulta en un defecto de la reabsorción tubular que conduce a la pérdida en orina de aminoácidos aromáticos, aminoácidos básicos y prolina.

Investigadores  liderados por la Dra. Virginia Nunes (IDIBELL, UB, CiBERER U730) y el Dr. Manuel Palacín (IRBB, UB, CIBERER U731) han demostrado, por primera vez, la cooperación in vivo de dos transportadores basolaterales de aminoácidos neutros y su implicación en la reabsorción renal de estos aminoácidos. El trabajo, publicado por el Journal of the American Society of Nephrology, ha contado con la participación de la U703 del CIBERER, liderada por Rafael Artuch, y de la CIBERDEM CB/08/0017 del Dr Antonio Zorzano, así como la colaboración del grupo del Dr François Verrey de la Universidad de Zurich.

La reabsorción renal de aminoácidos es esencial para el mantenimiento de la homeostasis de todo el organismo; disfunciones de este proceso conducen a enfermedades como la cistinuria o el trastorno de Hartnup. Si bien estas y otras aminoacidurias conocidas son causadas por defectos en las proteínas localizadas en la membrana apical, en humanos solo una aminoaciduria, específicamente de aminoácidos catiónicos, está asociada a la disfunción de un transportador basolateral. A fin de comprender mejor los mecanismos basolaterales de este proceso, los grupos de los Dres. Nunes, Palacín y Verrey generaron un modelo de ratón doble knockout para los genes Slc7a8 y Slc16a10, que codifican para la unidad catalítica del intercambiador de aminoácidos neutros LAT2/CD98hc y el uniportador de aminoácidos aromáticos TAT1, respectivamente.

El análisis de la función renal en el modelo de ratón mostró que la ablación de ambos transportadores resultaba en un defecto de la reabsorción tubular, conduciendo a la pérdida en orina no solo de aminoácidos aromáticos y otros neutros, sustratos específicos de ambos transportadores, sino también de aminoácidos básicos y prolina. Adicionalmente, mediante un exhaustivo análisis de la expresión génica de más de 15 transportadores y sus posibles variantes, se identificó el transportador basolateral y LAT1/CD98hc como posible compensador para la falta de LAT2 y TAT1.

Los resultados obtenidos en la caracterización de este modelo doble knockout para LAT2 y TAT1 suponen una clara demostración de la sinergia funcional de ambos transportadores in vivo, donde el flujo basolateral de los sustratos de LAT2 depende del reciclado de aminoácidos aromáticos a través de TAT1. Asimismo, es la primera vez que se demuestra la participación de LAT2 en el proceso de reabsorción renal de aminoácidos. Junto con la evidencia de la existencia de mecanismos de compensación por parte de otro(s) transportador(es), estos hallazgos explicarían por qué no se ha identificado en humanos aminoacidurias neutras debidas al defecto de transportadores basolaterales.

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